<link rel="stylesheet" href="styles.f3b1fba60ec7970c.css">

Publication:
Structural and ın silico analysis of AMP-forming synthetases from the crenarchaeal 3HP/4HB carbon fixation cycle

Loading...
Thumbnail Image

Departments

School / College / Institute

Item type:Organizational Unit,

Program

Organization Authors

Co-Authors

Date

Language

eng

Embargo Status

Journal Title

Journal ISSN

Volume Title

Alternative Title

Abstract

Metallosphaera sedula ve Sulfolobus tokodaii gibi termoasidofilik Krenarkeota'larda bulunan 3-hidroksipropiyonat/4-hidroksibutirat (3HP/4HB) döngüsü, kilit karboksilat ara ürünlerini aktive etmek için ANL süperailesine ait AMP-oluşturan Açil-KoA sentetazları kullanır. Bu, Thaumarchaeota'da bulunan enerji-tasarruflu ADP-oluşturan (ACD) enzimlerden kritik bir fark olarak, iki ATP eşdeğeri tüketen, enerjetik olarak maliyetli bir mekanizmadır. Bu "AMP-oluşturan çözümün" yapısal prensiplerini tanımlamak için üç spesifik krenarkeal enzimi hedefledik: M. sedula 4-hidroksibutiril-KoA sentetaz (Msed_0406), M. sedula 3-hidroksipropiyonil-KoA sentetaz (Msed_1456) ve S. tokodaii 3-hidroksipropiyonil-KoA sentetaz (Stok_3HPCS). Bu çalışma, bu enzimlerin heterolog ekspresyonu ve saflaştırılması için geliştirdiğimiz protokolleri açıklamaktadır. Msed_0406 ve termostabil Stok_3HPCS başarıyla saflaştırılırken, Msed_1456'nın oldukça kararsız ve bozulmaya yatkın olduğu görülmüştür. Kombine bir in vitro ve in silico yaklaşım kullanarak, bu kararsızlığın katalitik mekanizmasına bağlı içsel (intrinsik) bir özellik olduğunu göstermekteyiz. Saflaştırma verilerimizle doğrulanan AlphaFold 3 modelleri, Msed_1456 ve Stok_3HPCS'nin her ikisinin de homotetramer olmasına rağmen, termostabil Stok_3HPCS'nin çok geniş bir arayüzü (14.360 Ų) kaplarken, kararsız Msed_1456'nın minimal bir arayüz (7.097 Ų) kapladığını ortaya koymaktadır. Bu esneklik, "fosfat-kapılı mandal" (phosphate-gated latch) olarak tanımladığımız ANL mekanizması için elzemdir. ATP'nin gama-fosfatının N- ve C-terminal alanlarını birbirine bağladığını; adenilasyon üzerine hidroliz olmasının enzimin "mandalını açtığını" ve tiyoesterifikasyon durumuna geçiş için ~125°'lik büyük bir alan rotasyonuna izin verdiğini gösteriyoruz. Bu çalışma, karboksilat aktivasyonuna yönelik AMP-oluşturan çözümü tanımlamakta, katı (rijit), enerji-verimli ACD enzimlerine kritik bir karşılık sunmakta ve yeni karbon-fiksasyon yolları tasarlamak için temel bir bilgi sağlamaktadır.

Source

Publisher

Turk Tarim ve Doga Bilimleri Dergisi

Citation

item.page.haspartof

Source

Türk Tarım Ve Doğa Bilimleri Dergisi

item.page.ispartofseries

item.page.edition

DOI

10.30910/turkjans.1817959

item.page.datauri

item.page.link

Rights

Copyrights Note

Endorsement

Review

Supplemented By

Referenced By

Related Patent

Related Goal

Google Scholar
Scholar'da Ara ↗
0
Görüntülenme
0
İndirme
Altmetric
Dimensions
PlumX Metrikleri
BIP! Indicators